转化生长因子（TGF）-β作为其prodomain的潜在复合物存储在细胞外基质中。TGF-β1的激活需要αV整联蛋白与Prodomain中的RGD序列的结合，并在该结构域上施加力 ，该结构域通过潜在的TGF-β结合蛋白保存在细胞外基质中。二聚体猪Protgf-β1的晶体揭示了一种环形复合物 ，这是ProdoMain的新颖折叠，并显示了Prodomain如何屏蔽生长因子免受受体识别并改变其构象的生长因子 。αVβ6整联蛋白和prodomain之间的复合形成不足以释放TGF-β1 。依赖力的激活需要放开“纹章” ，该“紧身衣 ”环绕着每个生长因子单体的位置 ，该位置可以被二硫键键锁定。所有33个TGF-β家族成员的序列均表明类似的Prodomain折叠 。该结构提供了对形态发生和稳态中基本重要性的生长和分化因子家族的调节的见解 。
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文章不错《潜在的TGF-β结构和激活》内容很有帮助